Röda blodkroppar (erytrocyter)

De röda blodkropparna är mycket specialiserade, väl anpassade för deras primära funktion att transportera syre från lungorna till alla kroppsvävnader. Röda blodkroppar har en diameter på cirka 7,8 mikrometer (1 mikrometer = 0,000039 tum) och har formen av bikonkava skivor, en form som ger ett stort förhållande mellan yta och volym. När färskt blod undersöks med mikroskopet verkar röda blodkroppar vara gulgröna skivor med bleka centra som inte innehåller några synliga inre strukturer. När blod centrifugeras för att få cellerna att sedimentera, ligger volymen av packade röda blodkroppar (hematokritvärde) mellan 42 och 54 procent av den totala volymen hos män och mellan 37 och 47 procent hos kvinnor; värdena är något lägre hos barn. Normala röda blodkroppar är ganska enhetliga i volym, så att hematokritvärdet bestäms till stor del av antalet röda blodkroppar per blodenhet. Det normala antalet röda blodkroppar varierar mellan fyra miljoner och sex miljoner per kubikmillimeter.

De röda blodkropparna är inneslutna i ett tunt membran som består av kemiskt komplexa lipider, proteiner och kolhydrater i en mycket organiserad struktur. Extraordinär förvrängning av de röda blodkropparna inträffar när den passerar genom små blodkärl, varav många har en diameter mindre än den röda blodkroppen. När den deformerande spänningen avlägsnas, springer cellen tillbaka till sin ursprungliga form. Den röda cellen tolererar lätt böjning och vikning, men om märkbar töjning av membranet inträffar skadas eller förstörs cellen. Membranet är fritt permeabelt för vatten , syre, koldioxid, glukos, karbamid och vissa andra ämnen, men det är ogenomträngligt för hemoglobin. Inom cellen är den huvudsakliga katjonen kalium; däremot är den huvudsakliga katjonen i plasma och extracellulära vätskor natrium . En pumpmekanism, som drivs av enzymer i röda blodkroppar, bibehåller sina natrium- och kaliumkoncentrationer. Röda blodkroppar utsätts för osmotiska effekter. När de är suspenderade i mycket utspädda (hypotoniska) lösningar av natriumklorid, tar röda blodkroppar vatten, vilket får dem att öka i volym och bli mer sfäroida; i koncentrerade saltlösningar tappar de vatten och krymper.



När röda blodkroppsmembran skadas kan hemoglobin och annat upplöst innehåll fly från cellerna och lämna de membranstrukturerna som spöken. Denna process, kallad hemolys , produceras inte bara av de osmotiska effekterna av vatten utan också av många andra mekanismer. Dessa inkluderar fysisk skada på röda blodkroppar, som när blod värms upp, tvingas under stort tryck genom en liten nål eller utsätts för frysning och upptining; kemisk skada på röda blodkroppar av ämnen såsom gallsalter, tvättmedel och vissa ormgiftar; och skador orsakade av immunologiska reaktioner som kan uppstå när antikroppar fästa vid röda blodkroppar i närvaro av komplement. När sådan förstörelse fortsätter i högre takt än normalt, uppstår hemolytisk anemi.



Membranet i den röda blodkroppen har på sin yta en grupp molekyler som ger blodgruppsspecificitet (dvs. skilja blodkroppar i grupper). De flesta ämnen i blodgruppen består av kolhydrater kopplade till protein, och det är vanligtvis den kemiska strukturen i kolhydratdelen som bestämmer den specifika blodtypen. Blodgruppssubstanser är antigener kan inducera produktionen av antikroppar när de injiceras i personer som saknar antigenet. Detektion och igenkänning av antigenerna i blodgruppen åstadkommes genom användning av blodserum innehållande dessa antikroppar. Det stora antalet olika röda blodkroppsantigener gör det extremt osannolikt att andra än identiska tvillingar kommer att ha samma mängd blodgruppssubstanser.

vilka vågor har den längsta våglängden

Hemoglobin

Cirka 95 procent av den röda blodkroppens torra vikt består av hemoglobin, det ämne som är nödvändigt för syretransport. Hemoglobin är ett protein; en molekyl innehåller fyra polypeptidkedjor (en tetramer), varvid varje kedja består av mer än 140 aminosyror. Till varje kedja är fäst en kemisk struktur som kallas en hemgrupp. Heme består av en ringliknande organisk förening känd som ett porfyrin, till vilket en järnatom är fäst. Det är järnatomen som reversibelt binder syre när blodet färdas mellan lungorna och vävnaderna. Det finns fyra järnatomer i varje hemoglobinmolekyl, som följaktligen kan binda fyra atomer av syre. Den komplexa porfyrin- och proteinstrukturen ger rätt miljö för järnatomen så att den binder och släpper ut syre på lämpligt sätt under fysiologiska förhållanden. De affinitet av hemoglobin för syre är så stort att vid syretrycket i lungorna är cirka 95 procent av hemoglobinet mättat med syre. När syrespänningen faller, precis som i vävnaderna, dissocieras syret från hemoglobinet och är tillgängligt att röra sig genom diffusion genom röda blodkroppsmembranet och plasma till platser där det används. Andelen hemoglobin mättad med syre är inte direkt proportionell mot syretrycket. När syretrycket sjunker av ger hemoglobin sitt syre med oproportionerlig snabbhet, så att den största andelen av syret kan frigöras med en relativt liten minskning av syrespänningen. Affiniteten hos hemoglobin för syre bestäms primärt av strukturen av hemoglobin, men det påverkas också av andra förhållanden inom den röda blodkroppen, i synnerhet pH och visst organiskt fosfat föreningar som produceras under kemisk nedbrytning av glukos, särskilt 2,3-difosfoglycerat ( se nedan Andning ).



hemoglobintetramer

hemoglobin tetramer Två αβ-dimerer kombineras för att bilda den kompletta hemoglobinmolekylen. Varje hemgrupp innehåller en central järnatom, som är tillgänglig för att binda en syremolekyl. Α1btvåregion är det område där α1subenheten interagerar med βtvåunderenhet. Encyclopædia Britannica, Inc.

Hemoglobin har en mycket högre affinitet för kolmonoxid än för syre. Kolmonoxid producerar sina dödliga effekter genom att binda till hemoglobin och förhindra syretransport. Den syrebärande funktionen hos hemoglobin kan störas på andra sätt. Järnet av hemoglobin är normalt i reducerat eller järnhaltigt tillstånd, både i oxihemoglobin och deoxihemoglobin. Om järnet i sig oxideras till ferritillståndet ändras hemoglobin till metemoglobin, ett brunt pigment som inte kan transportera syre. De röda blodkropparna innehåller enzymer som kan hålla järnet i sitt normala tillstånd, men under onormala förhållanden kan stora mängder metemoglobin förekomma i blodet.

Lär dig om sicklecellanemi och hur en liten mikrofluidanordning kan hjälpa till att analysera beteendet hos blod från sicklecellpatienter

Lär dig om sigdcellanemi och hur en liten mikrofluidanordning kan hjälpa till att analysera beteendet hos blod från sicklecellpatienter. Hur en liten anordning kan hjälpa till att förutsäga sigdcellernas beteende. Massachusetts Institute of Technology (En Britannica Publishing Partner) Se alla videor för den här artikeln



Sicklecellanemi är en allvarlig och ofta dödlig sjukdom som kännetecknas av en ärftlig abnormitet av hemoglobin. Personer som har sigdcellanemi är övervägande av afrikansk härkomst. Sjukdomen orsakas av mutationen av en enda gen som bestämmer strukturen för hemoglobinmolekylen. Segelhemoglobin skiljer sig från normalt hemoglobin genom att en enda aminosyra (glutaminsyra) i ett par av polypeptidkedjorna har ersatts med en annan (valin). Denna enda intramolekylära förändring förändrar hemoglobinmolekylens egenskaper så att anemi och andra effekter produceras. Många andra genetiskt bestämda abnormiteter av hemoglobin har identifierats. Några av dessa producerar också sjukdomar av flera slag. Studie av effekterna av den förändrade strukturen av hemoglobin på dess egenskaper har kraftigt breddat kunskapen om hemoglobinmolekylens struktur-funktion.